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827普通生物化学(生物与医药086000)考试大纲与参考书目

作者:陈傲蕾   审核人:赵云涛   点击:次   更新日期:2022年10月20日

一、考试大纲

1.考查目标

生物化学是食品科学、生物与医药等学科的重要基础课程,在现代生物学和食品科学中具有十分重要的地位和作用。《普通生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念和理论;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展,为学习研究生阶段的高级生物化学、生物工程进展、营养学研究进展等课程奠定基础。

2.考试内容

(一)氨基酸化学

1、蛋白质的化学组成

2、氨基酸的分类及简写符号

3、氨基酸的理化性质及化学反应

4、氨基酸的分析分离方法

(二)蛋白质化学

1、肽的结构、性质与生物活性肽

2、蛋白质的分类

3、蛋白质分子结构

一级、二级、高级结构的概念及形式,包括超二级结构、结构域等

4、蛋白质一级结构测定

多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等)

5、蛋白质的理化性质

包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等

6、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术

包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等

7、蛋白质的高级结构

包括蛋白质构象的研究方法;蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质(包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等);三级结构和四级结构(球状蛋白质三维结构的特征,亚基缔合和四级结构)等

8、蛋白质结构与功能的关系

包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理;免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等

(三)核酸化学

1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能

2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等

3、DNA的分子结构

包括的降解、一级结构、高级结构,如的二、三级结构,真核生物结构特点,的结构等

4、DNA的分类及各类的生物学功能,包括各种新发现的小的功能。

5、DNA的分子结构

DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型等

6、DNA测序方法及其过程

7、核酸及核苷酸的性质

包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质

8、核酸的变性、复性与杂交

9、核酸及其组分的分离纯化

包括分离核酸的一般原则、的分离纯化、的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等

10、核酸研究的常用技术和方法

包括核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等

(四)酶学

1、酶和生物催化剂的概念及其发展

2、酶的作用特点

3、酶的命名及分类

4、酶的化学本质及组成

5、酶的分子结构与其生物活性的关系

包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等

6、酶促反应动力学

包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的影响等;酶的抑制作用;酶反应的影响因素等

7、酶的作用机制和酶的调节

包括酶的活性中心及其作用原理(酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素);酶活性的调节控制和调节酶(别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶)等;

8、酶的活力测定和酶分离纯化技术

9、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用

(五)维生素与辅酶

1、维生素的分类及性质

包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素(维生素B1、B2、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等)

2、各种维生素的活性形式、生理功能

包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病(维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等)

3、辅酶的金属离子

(六)生物氧化和生物能学

1、生物氧化的特点、方式和酶类

2、线粒体氧化体系

包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等

3、非线粒体氧化体系

包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等

4、生物氧化中能量的转移和利用

包括高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其影响因素

5、线粒体的生物学功能

(七)糖的分解代谢和合成代谢

1、糖的代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关的酶

2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义

4、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义

5、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

6、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶

7、蔗糖和淀粉的合成过程

8、乙醛酸循环

(八)脂类代谢与合成

1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶;

2、甘油代谢

3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算

4、酮体的生成和利用

5、脂肪和脂肪酸的生物合成

6、磷脂的合成与分解

7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄

8、血脂及血浆脂蛋白

(九)蛋白质和氨基酸代谢

1、蛋白质的消化、吸收与腐败

2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用

3、尿素循环及α-酮酸的代谢

4、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢

5、氨基酸的生物合成(分族合成)及其调节

6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系

(十)核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收

2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径

3、碱基的分解

4、核苷酸的生物合成

包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径,脱氧核苷酸的合成及的合成

5、常见辅酶核苷酸的结构和作用

(十一)DNA的生物合成

1、复制的一般规律——半保留复制

2、参与复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用(重点是原核生物的聚合酶)

3、复制的基本过程(原核、真核细胞复制特点)

4、真核生物与原核生物复制的比较

5、DNA的损伤与修复的机理

(十二)RNA的生物合成

1、转录的基本概念;参与转录的酶及有关因子(包括转录因子、终止因子等)

2、启动子与转录起始 包括启动子的基本结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、-10区和-35区的最佳间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的影响等

3、RNA聚合酶的作用机理

4、原核、真核生物的转录过程及异同点

5、转录的终止和抗终止,包括不依赖于ρ因子的终止、依赖于ρ因子的终止、抗终止等

6、原核与真核生物后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等

7、转录后加工的意义

8、逆转录作用及其生物学意义

9、逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用

10转录与复制的比较

11、核酸生物合成的抑制剂

(十三)蛋白质的生物合成和转运

1、蛋白质合成体系

2、RNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点

3、 核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理

包括的结构、功能及种类,氨酰-合成酶;核糖体的结构和功能等

4、参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能

5、蛋白质生物合成过程,包括氨基酸的活化,肽链的起始、延伸和终止等

6、翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工

7、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

8、蛋白质合成的抑制剂及其作用机理

9、蛋白质运转机制

包括翻译-运转同步机制,翻译后的运转机制,核定位蛋白的运转机制,蛋白质的降解等

(十四)细胞代谢调节和基因表达调控

1、代谢调控的类型

2、激素对物质代谢调节的作用机制

3、细胞水平的反馈调节机制

4、基因表达的调节控制(操纵子学说)

5、酶的诱导与阻遏调节机制

6、真核生物基因表达的调控

包括真核生物水平上的基因表达调控,甲基化与基因活性的调控;真核基因的顺式调控元件(如启动子、增强子等)和反式作用因子(如识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子);真核基因转录调控的主要模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达,激素及其影响等

3.考试基本题型(仅供参考)

试卷卷面满分为150分,其中名词解释约20%,填空和选择题约30%,简答题约30%,论述与综合分析(含实验设计)约20%。

二、参考书目

《生物化学原理》(第三版),杨荣武主编,高等教育出版社


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